Empresas Premium
Las proteínas se cuentan entre las moléculas más estudiadas de la biología, pero una nueva investigación de la Universidad de Gotinga (Alemania) demuestra que aún pueden esconder secretos sorprendentes.
Los investigadores han descubierto enlaces químicos nunca antes detectados en estructuras proteicas archivadas, lo que revela una complejidad inesperada en la química de las proteínas.
Estos enlaces nitrógeno-oxígeno-azufre (NOS) recién identificados amplían nuestra comprensión de cómo responden las proteínas al estrés oxidativo, una condición en la que se acumulan moléculas nocivas basadas en el oxígeno y pueden dañar las proteínas, el ADN y otras partes esenciales de la célula. Los nuevos hallazgos se han publicado en Communications Chemistry.
El equipo de investigadores volvió a analizar sistemáticamente más de 86.000 estructuras proteicas de alta resolución del Banco de Datos de Proteínas, un repositorio público mundial de estructuras proteicas, utilizando un nuevo algoritmo de desarrollo propio denominado SimplifiedBondfinder.
Este algoritmo combina el aprendizaje automático, la modelización mecánica cuántica y métodos de refinamiento estructural para revelar enlaces químicos sutiles que los análisis convencionales pasan por alto.
Inesperadamente, los enlaces NOS no se limitaron a pares de aminoácidos conocidos, sino que también se descubrieron entre los pares de aminoácidos arginina-cisteína y glicina-cisteína. Los enlaces NOS se descubrieron por primera vez en una investigación dirigida por el profesor Kai Tittmann de la Universidad de Gotinga.
"Nuestro trabajo demuestra que el Banco de Datos de Proteínas aún esconde química", afirma la Dra. Sophia Bazzi, del Instituto de Química Física de la Universidad de Gotinga, que dirigió el estudio. "Desarrollando nuevas herramientas digitales y revisando los datos existentes, hemos descubierto interacciones químicas que habían pasado desapercibidas durante décadas".
Estos enlaces NOS actúan como interruptores moleculares, estabilizando las proteínas sometidas a estrés oxidativo e influyendo potencialmente en toda una serie de procesos biológicos. "Nuestro método tiene implicaciones mucho más amplias", añade Bazzi. "Puede descubrir enlaces químicos pasados por alto, dando lugar a modelos de proteínas mejorados y haciendo avanzar la ingeniería de proteínas, el diseño de fármacos y la biología sintética".
|
_(300_x_300_px)_(300_x_250_px)_(800_x_600_px)_(1).gif)
