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Un equipo de investigadores ha logrado un hito importante en el campo de la gestión de residuos plásticos al dilucidar, por primera vez, el mecanismo catalítico por el que la esterasa Aes72 hidroliza los enlaces de uretano en el poliuretano (PU), y al diseñar la enzima para mejorar aún más su eficacia catalítica.
El estudio, publicado en la revista Engineering, detalla la elucidación estructural y la ingeniería de una esterasa promiscua, la Aes72, que demuestra una mayor capacidad para descomponer residuos de PU basados en poliéteres. Este avance ofrece una alternativa prometedora y respetuosa con el medio ambiente a los métodos tradicionales de reciclado, que consumen mucha energía.
El PU es el quinto polímero sintético más producido en el mundo, con millones de toneladas anuales. Su uso generalizado en productos industriales y de consumo ha planteado importantes retos a la gestión de residuos. Las estrategias actuales de fin de vida útil, como la trituración mecánica o el reciclado químico, suelen adolecer de un elevado consumo energético, la generación de subproductos no deseados y estrictos requisitos de calidad de la materia prima.
En consecuencia, el desarrollo de tecnologías de reciclado biocatalítico -que funcionan en condiciones suaves y sin disolventes orgánicos- se ha convertido en una prioridad para los investigadores que aspiran a lograr una economía circular.
El equipo de investigación, dirigido por expertos de la Universidad Tecnológica de Nanjing, la Universidad de Shandong, el Instituto de Biotecnología Industrial de Tianjin y la Universidad de Greifswald, se centró en la esterasa Aes72. Aunque muchas enzimas pueden degradar plásticos de tipo poliéster, identificar catalizadores capaces de escindir eficazmente los enlaces de uretano presentes en diversos residuos de PU sigue siendo un reto formidable. Al resolver la estructura cristalina sin ligandos de Aes72 con una resolución de 1,80 Å, los investigadores obtuvieron información esencial sobre la arquitectura de la enzima.
Utilizando simulaciones avanzadas de mecánica cuántica/mecánica molecular (QM/MM) a múltiples escalas, el equipo trazó el mecanismo catalítico de escisión del enlace uretano. Identificaron un proceso de reacción de cuatro pasos, señalando el ataque nucleofílico como el paso determinante de la velocidad. Con este conocimiento del mecanismo, los científicos emplearon una estrategia de diseño semirracional para diseñar el bolsillo de unión de la enzima.
El doble mutante resultante, F276A/L141I, duplicó notablemente su eficacia catalítica frente al sustrato modelo bis(4-hidroxibutil) (metilenobis(4,1-fenileno)) dicarbamato (BMC) en comparación con la enzima de tipo salvaje. Además, la variante demostró un rendimiento de degradación significativamente mayor en materiales de poliéter basados en PU. En los experimentos, la variante Aes72 provocó una escisión pronunciada de la cadena y una pérdida sustancial de peso en poliéter-PU termoplástico, lo que confirma su potencial para aplicaciones industriales.
Este hallazgo aporta conocimientos mecánicos esenciales sobre la relación estructura-función de la esterasa promiscua Aes72 en la degradación del PU. Aunque el estudio subraya que la degradación de las espumas de PU termoendurecidas altamente reticuladas sigue siendo un reto debido a su compleja estructura, el éxito de la ingeniería de Aes72 establece una base vital para futuros esfuerzos.
Al combinar la biología estructural con el diseño computacional, esta investigación allana el camino hacia catalizadores de base biológica más potentes, acercando a la comunidad científica a la consecución de un reciclado sostenible y eficiente de diversos residuos plásticos.
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