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En dos estudios que acaban de publicarse en la prestigiosa revista Nature Catalysis, los equipos de investigación muestran cómo las dos enzimas que contienen níquel, la monóxido de carbono deshidrogenasa (CODH) y la acetil-CoA sintasa (ACS), transforman el CO2 en ácido acético activado.
Las investigaciones se centran en dos enzimas en las que los iones de níquel y hierro están unidos de forma única en los sitios activos: CODH y ACS. Estas enzimas trabajan codo con codo para convertir primero el CO2 en monóxido de carbono (CO) y después en acetil-CoA, una forma activada del ácido acético. Esta cadena de reacciones es una parte esencial de la llamada vía Wood-Ljungdahl, uno de los procesos biológicos más antiguos de fijación del carbono.
En un estudio, científicos de la Universidad Humboldt, en colaboración con investigadores de la Universidad Técnica de Berlín, demostraron que el ion níquel en el sitio activo de la CODH no sólo fija CO2, sino que también suministra los electrones necesarios para la reacción. Esta flexibilidad convierte al ion níquel en el protagonista de la activación y conversión del CO2. Utilizando una combinación de difracción de rayos X y espectroscopia en cristales de CODH, lograron visualizar por primera vez todos los estados catalíticamente relevantes con socios de reacción unidos en la enzima a resolución atómica.
"Desde nuestra primera estructura de las deshidrogenasas de monóxido de carbono que contienen Ni en 2001, me he preguntado por qué estas enzimas necesitan iones Ni. Nuestro nuevo trabajo aporta una respuesta, que radica en la inusual coordinación del níquel", afirma el profesor Holger Dobbek, jefe del grupo de investigación de Biología Estructural y Bioquímica de la Universidad Humboldt. Yudhajeet Basak, primer autor del estudio, añade: "Al comprender los antiguos mecanismos de fijación del CO₂, podemos trasladarlos al desarrollo de catalizadores novedosos que podrían acelerar la transición a una industria neutra en carbono".
En un estudio complementario dirigido por la profesora Petra Wendler, de la Universidad de Potsdam, los investigadores estudiaron cómo la unión de pequeñas moléculas al centro de níquel de la ACS desencadena cambios estructurales a gran escala en la enzima. Mediante criomicroscopía electrónica de alta resolución, el equipo pudo visualizar seis estados intermedios de la enzima desconocidos hasta entonces. Los resultados demuestran que las enzimas no funcionan como estructuras rígidas, sino que la unión del ligando induce movimientos dinámicos que controlan el proceso de reacción.
Los resultados no sólo son importantes para la investigación básica. También pueden indicar cómo trasladar los principios biológicos de la catálisis a los procesos técnicos. En el futuro, los catalizadores sintéticos inspirados en estas enzimas podrían convertir eficazmente el CO2 en valiosos productos químicos, lo que supondría una importante contribución a una economía circular más sostenible.
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